lunes, 12 de noviembre de 2007

Biomoléculas (IV).

Se va acabando: esta entrada corresponde a las proteínas, la penúltima dedicada al repaso elemental de las biomoléculas y, sin embargo, casi diría que la más importante. Seguro que habréis oído hablar sobre la importancia de las proteínas de una forma muy difusa porque los lípidos y los glúcidos siempre se han asociado a la energía pero las proteínas no han tenido un papel tan obvio al que asociarlas. En esta columna voy a intentar despejar las dudas al respecto para que podáis comprender la grandísima importancia de las proteínas.

Composición y Estructura.

Las proteínas son, químicamente, polímeros de aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas orgánicas relativamente sencillas cuya característica unificadora es la presencia en todos de un grupo carboxilo y un grupo amino, de lo que derivan su nombre. El grupo carboxilo y el grupo amino se unen al carbono C2 y, de forma mayoritaria en los seres vivos, son L-aminoácidos, ya que, como en el caso de la estructura lineal de algunos glúcidos, para ir del carboxilo al amino se gira levogiramente (al contrario que las agujas del reloj). El resto de la molécula, el resto o resíduo del aminoácido, es la parte diferenciadora. Existen alrededor de 20 aminoácidos (22, si mi memoria no falla) corrientes y comunes en la biología de todos los seres vivos conocidos definidos por sus restos. Estos restos, a la vez, pueden agruparse en polares ácidos, polares básicos y apolares (pero cuidado, que la carga eléctrica es luego otra cuestión. Esta lista de la wikipedia no está mal).

La forma de polimerizar de los aminoácidos os parecerá parecido a las de los glúcidos, aunque el nombre que recibe es diferente. El enlace peptídico se forma entre el -OH del carboxilo de uno de los aminoácidos y un H del grupo amino del siguiente aminoácido, desprendiéndose agua en el proceso. Mediante la repetición de estos enlaces se forma la Estructura Primaria de las proteínas, la cadena lineal formada por los aminoácidos que las componen. Sin embargo, las interacciones electrostáticas entre los resíduos de los aminoácidos complican las cosas: la Estructura Secundaria es el producto de la atracción y/o repulsión entre los átomos de los restos que componen la proteína, de ahí que sea importante la polaridad (hidrofobia o hidrofilia) y la carga (ácida o básica) de estos resíduos. Se han descrito dos formas de Estructura Secundaria básicas y mayoritarias: alfa-hélice y beta-lámina: la primera es una helicoide en la que los resíduos quedan hacia el interior del eje formado por los carbonos unidos por los enlaces peptídicos, sosteniéndose por los enlaces de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals entre ellos. En el caso de la beta-lámina la cadena lineal se dispone en paralelo y sobre un mismo plano al volver sobre sí misma una vez o más. Naturalmente, hay dominios de la proteína que no caen en niguna de las dos formas, limitándose a la forma lineal pero dotando de plasticidad a la proteína (y normalmente se puede aludir a estas regiones como dominios hinge o bisagra).

Las interacciones entre las estructuras secundarias de la proteína y a la vez con el medio intracelular son las que generan la Estructura Terciaria. Esta estructura es el plegamiento en el espacio (tridimensional) de la proteína y determina la forma final de la misma en la mayoría de los casos. Se trata de la mayoría de los casos porque ciertas proteínas aún presentan una Estructura Cuaternaria que resulta de la unión electrostática de varias proteínas, que pasan de ser proteínas de por sí a subunidades protéicas. Por supuesto, lo que referí en la entrega anterior sobre la termodinámica y la probabilidad de establecer estos enlaces y estas estrcuturas en el espacio se aplica aquí.

Funciones.

Lo más importante sobre las proteínas es el conjunto de papeles que desempeñan en los organismos vivos. Aunque normalmente se hace una distinción a grandes rasgos entre proteínas estructurales y enzimas, esta división es sólo una arbitrariedad para poder operar y manejar un conjunto que tiene un amplio espectro, en realidad, porque todas las proteínas tienen un papel estructural en parte y un papel enzimático en parte.

El papel estructural se debe a que, obviamente, son componentes de la estructura física de la célula, aunque sea como proteínas solubles, ya que éstas tienen que ver con la ósmosis y ayudan a regular el estado de equilibrio osmótico de la célula. Aquellas que forman parte de una membrana tienen un papel más evidente pero las que son la máxima representación del papel estructural son aquellas que forman el citoesqueleto (sobre el que escribiré más adelante, por ahora baste con indicar que es el elemento que sostiene la superestructura de la célula y sirve de vía de transporte de las vesículas).

En cuanto a las enzimas... Bueno, la mayoría de las proteínas, como ya indiqué, tienen un papel enzimático, la cuestión es cómo definir lo que es una enzima de forma facilmente accesible a los legos. En el Suplemento de Física aclaré unas cuestiones de termodinámica pero dejé en el tintero (electrónico, claro) referirme a la Energía de Activación. Las reacciones químicas, para ocurrir, requieren una energía de activación para pasar del estado inicial de los reactivos, al estado final de los productos. Cuando las reacciones son espontáneas en la naturaleza (y tienen por tanto un valor negativo de G), ocurrirán antes o después pero antes debe superarse una cierta energía de activación (es decir: el valor de entropía multiplicado por la temperatura, como se seguía de la fórmula de cálculo de G, debe ser mayor que el valor de H y por tanto ser negativo). Esa energía de activación, cuando las reacciones son espontáneas o se les aporta energía externamente, se alcanza porque se provee a las moléculas de los reactivos de la excitación y energía suficiente como para que cambien sus enlaces y den lugar a los productos. Esto, en la naturaleza, ocurre porque la Entropía, la medida del caos molecular y de la energía que se consume en la realización de trabajo útil (la transformación de reactivos en productos, en este caso), tiende a ser máxima con el transcurrir del tiempo. Es lo que se conoce como Segundo Principio de la Termodinámica y la extensión de su argumento resulta en que el Universo un día se deshará en una sopa de materia simple aderezada con radiación infrarroja de fondo.

Pero eso última era divagación sobre la que, con suerte, volveremos otro día. En la cuestión de las Enzimas que nos ocupa ahora todo esto tiene relevancia porque las proteínas con algún papel enzimático actúan como catalizadores, es decir, actúan como moléculas que, en una reacción, rebajan la energía de activación favoreciendo que se alcance la energía que produce la transformación de los reactivos en los productos antes y, en consecuencia, acelerándola. Además, como catalizadores, no se ven modificados en el transcurso de la reacción, permaneciendo al final iguales a como eran al principio (lo que no quita para que se produzcan modificaciones covalentes durante la reacción que luego reviertan: la enzima, en ese caso, actuaría como una molécula intermedia de transición).

Como toda esta charla de reactivos y productos puede resultar árida prefiero introducir aquí mi propia imagen de lo que son las enzimas y, por tanto, la mayoría de las proteínas: las enzimas son nanomáquinas o máquinas de tamaño molecular. Son los servo-motores, engranajes, relés y partes móviles de la gran maquinaria vital que es la célula. Las enzimas transforman los glúcidos en CO2 y agua produciendo los compuestos que almacenan la energía química con la que funcionamos (el ATP/GTP y el NADH+H, que trataré en alguna entrega futura); forman los motores de las vesículas de las células (hay unas cuantas peliculitas sobre esto que se pueden ver por internet si introducís en Google: vesicle movement movie, si os interesa); son los agentes de la contracción muscular (actina y miosina en este caso concreto) y los puertos de comunicación entre células y las antenas receptoras de señales hormonales. Sin las proteínas no tendríamos metabolismo ni, por extensión, vida, y son tan esenciales para nosotros que indicar cualquier función del organismo es indicar un proceso en el que hay proteínas implicadas: demasiadas para enumerarlas todas aquí, por lo que indicaré cuando progresemos en los niveles de organización. En estos últimos dos años (y en los últimos veinte, si nos remitimos a la literatura de ciencia-ficción que se dedicó a adelantarnos el presente en los años ochenta) se ha oído hablar mucho de nanotecnología y máquinas moleculares pero lo cierto es que todo eso ha existido desde hace millones de años y se ha diversificado y afinado de las maneras más complejas y eficientes posibles por la Evolución y los procesos de la Selección Natural. Aunque ahora algunos intenten imitarlo mucho van a tener que correr para llegar a los rendimientos de la simple naturaleza.

P.S.: me referiré más adelante a las isoformas de las enzimas. Que os suene el término, sólamente, de momento, como no he señalado nada específico, no necesitáis saber más.

Ah, echad un ojo a este enlace. A mí me ha divertido mucho.

No hay comentarios: